Денатурація білків Фактори, що викликають її і наслідки



The денатурація білків Вона полягає в втраті тривимірної структури різними факторами навколишнього середовища, такими як температура, pH або певні хімічні агенти. Втрата структури призводить до втрати біологічної функції, пов'язаної з цим білком, будь то ферментативний, структурний, транспортер, серед інших..

Структура білка дуже чутлива до змін. Дестабілізація єдиного моста важливого водню може денатурувати білок. Так само існують взаємодії, які не є суттєвими для виконання функції білка, і, у разі дестабілізації, це не впливає на функціонування.

Індекс

  • 1 Структура білків
    • 1.1 Первинна структура
    • 1.2 Вторинна структура
    • 1.3 Третинна структура
    • 1.4 Четвертична структура
  • 2 Фактори, що викликають денатурацію
    • 2,1 рН
    • 2.2 Температура
    • 2.3 Хімічні речовини
    • 2.4 Зменшення агентів
  • 3 Наслідки
    • 3.1
  • 4 білки шаперона
  • 5 Посилання

Структура білків

Щоб зрозуміти процеси денатурації білка, ми повинні знати, як організовані білки. Вони являють собою первинну, вторинну, третинну і четвертинну структури.

Первинна структура

Це послідовність амінокислот, що складають зазначений білок. Амінокислоти є фундаментальними будівельними блоками цих біомолекул і існує 20 різних типів, кожен з яких має певні фізичні та хімічні властивості. Вони з'єднані разом за допомогою пептидного зв'язку.

Вторинна структура

У цій структурі ця лінійна ланцюг амінокислот починає згортатися за допомогою водневих зв'язків. Існують дві основні вторинні структури: спіраль α, спіральна форма; і складений лист β, коли дві лінійні ланцюги розташовані паралельно.

Третинна структура

Включає інші типи сил, які призводять до специфічного складання тривимірної форми.

R-ланцюги амінокислотних залишків, що складають структуру білка, можуть утворювати дисульфідні мости і гідрофобні частини білків групуються всередині, тоді як гідрофільні частини стикаються з водою. Ван-дер-ваальсові сили діють як стабілізатор описаних взаємодій.

Четвертична структура

Він складається з агрегатів білкових одиниць.

Коли білок денатурований, він втрачає четвертинну, третинну і вторинну структуру, а первинна залишається незмінною. Білки, які багаті дисульфідними зв'язками (третинну структуру), дають більшу стійкість до денатурації.

Фактори, що викликають денатурацію

Будь-який фактор, який дестабілізує нековалентні зв'язки, відповідальні за підтримання нативної структури білка, може виробляти його денатурацію. Серед найважливіших можна згадати:

рН

При дуже екстремальних значеннях рН, або кислих, або основних середовищ, білок може втратити свою тривимірну конфігурацію. Надлишок іонів Н+ і OH- в середині вона дестабілізує взаємодію білка.

Ця зміна іонної картини призводить до денатурації. Денатурація за рН може бути оборотною в деяких випадках, а в інших необоротною.

Температура

Термічна денатурація відбувається при підвищенні температури. У організмах, які живуть в середніх умовах навколишнього середовища, білки починають дестабілізуватися при температурах вище 40 ° С. Зрозуміло, що білки термофільних організмів можуть витримувати ці температурні діапазони.

Підвищення температури призводить до збільшення молекулярних рухів, які впливають на водневі зв'язки та інші нековалентні зв'язки, що призводить до втрати третинної структури.

Ці підвищення температури призводять до зниження швидкості реакції, якщо мова йде про ферменти.

Хімічні речовини

Полярні речовини - як і сечовина - у високих концентраціях впливають на водневі зв'язки. Крім того, неполярні речовини можуть мати подібні наслідки.

Детергенти також можуть дестабілізувати білкову структуру; однак, це не агресивний процес і вони в основному оборотні.

Відновлюючі агенти

Cap-меркаптоетанол (HOCH2CH2SH) є хімічним агентом, який часто використовується в лабораторії для денатурації білків. Він відповідає за зниження дисульфідних містків між амінокислотними залишками. Він може дестабілізувати третинну або четвертинну структуру білка.

Іншим відновником з подібними функціями є дитиотреитол (DTT). Крім того, іншими факторами, які сприяють втраті нативної структури в білках, є важкі метали у високих концентраціях і ультрафіолетове випромінювання.

Наслідки

Коли відбувається денатурація, білок втрачає свою функцію. Білки працюють оптимально, коли вони знаходяться в рідному стані.

Втрата функції не завжди пов'язана з процесом денатурації. Невелика зміна структури білка може призвести до втрати функції без дестабілізації всієї тривимірної структури.

Процес може бути або не бути незворотним. У лабораторії, якщо умови обернені, білок може повернутися до своєї початкової конфігурації.

Ренатурація

Один з найвідоміших і переконливих експериментів з ренатурації був виявлений в рибонуклеазі А.

Коли дослідники додавали денатуруючі агенти, такі як сечовина або β-меркаптоетанол, білок був денатурований. Якщо ці агенти були видалені, білок повернувся до своєї нативної конформації і міг виконувати свою функцію з ефективністю 100%.

Одним з найважливіших висновків цього дослідження було експериментальне представлення того, що тривимірна конформація білка задається його первинною структурою..

У деяких випадках процес денатурування є абсолютно незворотним. Наприклад, коли ми готуємо яйце, ми нагріваємо білки (головним з яких є альбумін), які складають його, білий набуває твердого, білуватого вигляду. Інтуїтивно ми можемо зробити висновок, що, навіть якщо ми його охолонемо, воно не повернеться до своєї початкової форми.

У більшості випадків процес денатурації супроводжується втратою розчинності. Він також знижує в'язкість, швидкість дифузії і легше кристалізується.

Белки шаперона

Белки шаперона або шапероніну відповідають за запобігання денатурації інших білків. Вони також пригнічують певні взаємодії, які не є адекватними між білками для забезпечення правильного згортання одного і того ж.

Коли температура середовища збільшується, ці білки збільшують свою концентрацію і діють, запобігаючи денатурацію інших білків. Ось чому їх також називають "білками теплового шоку" або HSP для його абревіатури англійською мовою (Білки теплового удару).

Чапероніни аналогічні клітці або бочці, що захищає в її внутрішньому середовищі цікавий білок. 

Ці білки, які реагують на ситуації клітинного стресу, були зареєстровані в різних групах живих організмів і є висококонсервативними. Існують різні види шаперонінів, які класифікуються за молекулярною масою.

Список літератури

  1. Campbell, N.A., & Reece, J. B. (2007). Біологія. Ed. Panamericana Medical.
  2. Девлін, Т. М. (2004). Біохімія: підручник з клінічними застосуваннями. Я повернувся назад.
  3. Koolman, J., & Röhm, K.H. (2005). Біохімія: текст і атлас. Ed. Panamericana Medical.
  4. Мело, В., Руїс, В. М., і Куамати, О. (2007). Біохімія метаболічних процесів. Реверте.
  5. Pacheco, D., & Leal, D. P. (2004). Медична біохімія. Редакція Limusa.
  6. Pena, A., Arroyo, A., Gómez, A., & Tapia, R. (1988). Біохімія. Редакція Limusa.
  7. Sadava, D., & Purves, W.H. (2009). Життя: наука біології. Ed. Panamericana Medical.
  8. Tortora, G.J., Funke, B.R., & Case, C.L. (2007). Введення в мікробіологію. Ed. Panamericana Medical.
  9. Voet, D., Voet, J.G., & Pratt, C.W. (2007). Основи біохімії. Ed. Panamericana Medical.