Характеристики, функції та приклади Голоензиму



Перший холофермент є ферментом, який складається з білкової частини, званої апоензимом, в поєднанні з небілковою молекулою, званої кофактором. Ні апоензим, ні кофактор не є активними, коли вони є окремими; тобто, щоб мати можливість функціонувати, вони повинні бути пов'язані.

Таким чином, голоферми є комбінованими ферментами і, отже, вони є каталітично активними. Ферменти є типом біомолекул, функція яких полягає в підвищенні швидкості клітинних реакцій. Деякі ферменти потребують допомоги інших молекул, званих кофакторами.

Кофактори доповнюються апоферментами і утворюють активний холофермент, який виконує каталіз. Ті ферменти, які потребують конкретного кофактора, відомі як кон'юговані ферменти. Вони мають два основних компонента: кофактор, який може бути металевим (неорганічним) іоном або органічною молекулою; апоензим, білкова частина.

Індекс

  • 1 Характеристики
    • 1.1 Складається з апоферментів і кофакторів
    • 1.2 Вони допускають різноманітні кофактори
    • 1.3 Тимчасовий або постійний союз
  • 2 Функція
  • 3 Приклади загальних холоферментів
    • 3.1 РНК-полімераза
    • 3.2 ДНК-полімераза
    • 3.3 Карбоангідраза
    • 3.4 Гемоглобін
    • 3.5 Цитохромоксидаза
    • 3.6. Піруваткіназа
    • 3.7 Піруват карбоксилази
    • 3.8 Ацетил СоА карбоксилази
    • 3.9 Моноаміноксидаза
    • 3.10 Лактатдегідрогеназа
    • 3.11 Каталаза
  • 4 Посилання

Особливості

Сформовані апоферментами і кофакторами

Апонензими є білковою частиною комплексу, а кофакторами можуть бути іони або органічні молекули.

Вони допускають різноманітні кофактори

Існує кілька типів кофакторів, які допомагають формувати холоензими. Деякими прикладами є коферменти і загальні вітаміни, наприклад: вітамін B, FAD, NAD +, вітамін C t кофермент A.

Деякі кофактори з іонами металів, наприклад: мідь, залізо, цинк, кальцій і магній, серед інших. Іншим класом кофакторів є так звані протетичні групи.

Тимчасовий або постійний союз

Кофактори можуть приєднуватися до апоферментів різної інтенсивності. У деяких випадках союз є слабким і тимчасовим, а в інших випадках союз настільки сильний, що він постійний.

У випадках, коли об'єднання є тимчасовим, коли кофактор видаляється з голоферменту, він знову стає апоензимом і перестає бути активним.

Функція

Голофермент являє собою фермент, готовий реалізувати свою каталітичну функцію; тобто, прискорити певні хімічні реакції, які утворюються в різних областях.

Функції можуть змінюватися в залежності від конкретної дії голоферменту. Серед найбільш важливих є ДНК-полімераза, функція якої полягає в тому, щоб забезпечити правильне копіювання ДНК.

Приклади загальних холоферментів

РНК-полімераза

РНК-полімераза являє собою голофермент, який каталізує реакцію синтезу РНК. Цей холофермент необхідний для побудови ниток РНК з ниток матриці ДНК, які функціонують як шаблони під час процесу транскрипції.

Його функція полягає в додаванні рибонуклеотидів на 3-кінці зростаючої молекули РНК. У прокаріотів РНК-полімераза апофермент потребує кофактора під назвою сигма 70.

ДНК-полімераза

ДНК-полімераза також є голоферментом, який каталізує реакцію полімеризації ДНК. Цей фермент відіграє дуже важливу роль для клітин, оскільки він відповідає за реплікацію генетичної інформації.

ДНК-полімераза потребує позитивно зарядженого іона, зазвичай магнію, для виконання своєї функції.

Існує декілька типів ДНК-полімерази: ДНК-полімераза III - це холофермент, який має два центральних ферменти (Pol III), кожен з яких складається з трьох субодиниць (α, і θ), ковзний затиск, який має дві бета-субодиниці та комплекс фіксація заряду, що має множинні субодиниці (δ, τ, γ, ψ, χ).

Карбоангідраза

Карбоангідраза, яка також називається карбонатдегідратаза, належить до сімейства холоферментів, які каталізують швидке перетворення діоксиду вуглецю (CO2) і води (H2O) в бікарбонат (H2CO3) і протони (H +)..

Фермент вимагає іон цинку (Zn + 2) в якості кофактора для виконання своєї функції. Реакція, що каталізується карбоангидразой, є оборотною, тому її активність вважається важливою, оскільки вона допомагає підтримувати кислотно-лужну рівновагу між кров'ю і тканинами..

Гемоглобін

Гемоглобін є дуже важливим голоферментом для транспортування газів у тканинах тварин. Цей білок, що міститься в еритроцитах, містить залізо (Fe + 2), і його функція полягає в транспортуванні кисню з легенів до інших ділянок тіла..

Молекулярна структура гемоглобіну - це тетрамер, що означає, що він складається з 4 поліпептидних ланцюгів або субодиниць.

Кожна субодиниця цього холоферменту містить групу гема, і кожна група гема містить атом заліза, який може зв'язуватися з молекулами кисню. Гемовою групою гемоглобіну є його протезна група, необхідна для його каталітичної функції.

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидаза - це фермент, який бере участь у процесах отримання енергії, які здійснюються в мітохондріях практично всіх живих істот..

Це складний холофермент, який вимагає співпраці деяких кофакторів, іонів заліза і міді, щоб мати можливість каталізувати реакцію переносу електронів і продукування АТФ..

Піруваткіназа

Піруватна кіназа є ще одним важливим голоферментом для всіх клітин, оскільки вона бере участь в одному з універсальних метаболічних шляхів: гліколіз..

Його функція полягає в каталізі перенесення фосфатної групи з молекули, званої фосфоенолпіруватом, в іншу молекулу, яка називається аденозиндифосфатом, з утворенням АТФ і пірувату.

Для формування функціонального голоензиму апоензим вимагає катіонів калію (K ') і магнію (Mg + 2) як кофакторів..

Піруват карбоксилази

Іншим важливим прикладом є піруватна карбоксилаза, холофермент, який каталізує перенесення карбоксильної групи в молекулу пірувату. Таким чином, піруват перетворюється в оксалоацетат, важливий проміжний в метаболізмі.

Для функціональної активності апофермент піруват карбоксилази вимагає кофактора під назвою біотин.

Ацетил СоА карбоксилази

Ацетил-СоА-карбоксилаза - це голофермент, кофактор якого, як вказує його назва, є коферментом А.

Коли зв'язані апофермент і кофермент А, холофермент є каталітично активним для виконання своєї функції: перенесення карбоксильної групи в ацетил-КоА для перетворення її в малоніл-кофермент А (малоніл-КоА).

Ацетил-КоА виконує важливі функції як в клітинах тварин, так і в клітинах рослин.

Моноаміноксидаза

Це важливий холофермент в нервовій системі людини, його функція полягає в сприянні деградації деяких нейротрансмітерів.

Для того, щоб моноамінооксидаза була каталітично активною, вона повинна бути ковалентно зв'язана зі своїм кофактором, флавін-аденин-динуклеотидом (FAD).

Лактатдегідрогеназа

Лактатдегідрогеназа є важливим голоферментом для всіх живих істот, особливо в тканинах, які споживають багато енергії, таких як серце, мозок, печінка, скелетні м'язи, легені, серед інших..

Цей фермент вимагає присутності свого кофактора, нікотинаміддіненуклеотиду (NAD), з метою каталізувати реакцію конверсії пірувату в лактат..

Каталаза

Каталаза є важливим голоферментом у профілактиці клітинної токсичності. Його функція полягає в розкладанні перекису водню, продукту клітинного метаболізму, в кисні і воді.

Апозанти каталази вимагає активації двох кофакторів: іона марганцю і група протезів HEMO, подібна до гемоглобіну.

Список літератури

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Попереднє дослідження сироваткового лактатдегідрогенази (LDH) - прогностичного біомаркера в раку молочної залози. Журнал клінічних і діагностичних досліджень, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W.A. (1995). Структура біотинільного домену карбоксилази ацетил-коферменту А визначається з допомогою фази МАД. Структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Біохімія (8-е изд.). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Зв'язок рівня лактатдегідрогенази сироватки з обраними опортуністичними інфекціями та прогресуванням ВІЛ. Міжнародний журнал інфекційних хвороб, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Функція карбоангідрази в крові. Природа, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Структури та механізм родини моноаміноксидаз. Біомолекулярні концепції, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Людська піруватна кіназа М2: багатофункціональний білок. Білкова наука, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Структура, механізм і регуляція піруват-карбоксилази. Біохімічний журнал, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Ізоферменти піруваткінази. Угоди про біохімічне товариство, 18, 193-196.
  10. Соломон, Е., Берг, Л. і Мартін, Д. (2004). Біологія (7-е изд.) Cengage Learning.
  11. Супуран, Т. Т. (2016). Структура і функція карбоангідраз. Біохімічний журнал, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Моноамінокислоти: визначеність і невизначеність. Сучасна лікарська хімія, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи біохімії: життя на с Молекулярний рівень (5-е изд.). Wiley.
  14. Xu, Н.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Чи є вищий лактат показником метастатичного ризику пухлини? Пілотне дослідження MRS з використанням гіперполяризованого13C-пірувату. Академічна радіологія, 21(2), 223-231.