Перенесення біологічних процесів, функцій, номенклатури та підкласів



The трансфераз є ферментами, відповідальними за перенесення функціональних груп субстрату, який діє як донор до іншого, який діє як рецептор. Більшість важливих метаболічних процесів для життя пов'язані з ферментами трансферази.

Перше спостереження реакцій, каталізованих цими ферментами, було задокументоване в 1953 р. Д-ром Р. К. Мортоном, який спостерігав за перенесенням фосфатної групи з лужної фосфатази в β-галактозидазу, яка діяла як рецептор фосфатної групи.

Номенклатура ферментів трансферази зазвичай здійснюється відповідно до природи молекули, яка приймає функціональну групу в реакції, наприклад: ДНК-метилтрансфераза, глутатіон-трансфераза, 1,4-α-глюкан 6-α-глюкозилтрансфераза, серед інших.

Трансферази являють собою ферменти з біотехнологічним значенням, особливо в харчовій і лікарській промисловості. Їх гени можуть бути модифіковані для виконання специфічної діяльності в організмах, таким чином сприяючи безпосередньому здоров'ю споживачів, за винятком поживних переваг.

Пребіотичні препарати для кишкової флори багаті трансферазами, оскільки вони беруть участь у утворенні вуглеводів, які сприяють росту і розвитку корисних мікроорганізмів в кишечнику.

Недоліки, структурні пошкодження і перерви в процесах, які каталізуються трансфераз, викликають накопичення продуктів всередині клітини, тому багато різних захворювань і патологій пов'язані з такими ферментами.

Несправність трансфераз викликає такі захворювання, як галактоземія, хвороба Альцгеймера, хвороба Хантінгтона.

Індекс

  • 1 Біологічні процеси, в яких вони беруть участь
  • 2 Функції
  • 3 Номенклатура
  • 4 Підкласи
    • 4.1 EC.2.1 Переносять групи атома вуглецю
    • 4.2 EC.2.2 Передача альдегідних або кетонових груп
    • 4.3 EC.2.3 Ацилтрансферази
    • 4.4 EC.2.4 Глікозилтрансферази
    • 4.5 EC.2.5 Перенесення алкільних або арильних груп, крім метильних груп
    • 4.6 EC.2.6 Передача азотних груп
    • 4.7 EC.2.7 Перенесення груп, що містять фосфатні групи
    • 4.8 EC.2.8 Перенесення груп, що містять сірку
    • 4.9 EC.2.9 Перенесення груп, що містять селен
    • 4.10 EC.2.10 Передача груп, що містять молібден або вольфрам
  • 5 Посилання

Біологічні процеси, в яких вони беруть участь

Серед великої кількості метаболічних процесів, в яких беруть участь трансферази, є біосинтез глікозидів і метаболізм цукрів в цілому.

Фермент глюкотрансферази відповідає за кон'югацію антигенів А і В на поверхні еритроцитів. Ці варіації в зв'язуванні антигенів походять з поліморфізму амінокислот Pro234Ser вихідної структури B-трансфераз \ t.

Глутатіон-S-трансфераза в печінці бере участь у детоксикації клітин печінки, допомагаючи захистити їх від активних форм кисню (ROS), вільних радикалів і пероксидів водню, які накопичуються в цитоплазмі клітин і високотоксичний.

Аспартат-карбамоїлтрансфераза каталізує біосинтез піримідинів в метаболізмі нуклеотидів, фундаментальних компонентів нуклеїнових кислот і високоенергетичних молекул, що використовуються в декількох клітинних процесах (наприклад, АТФ і GTP)..

Трансферази беруть безпосередню участь у регуляції багатьох біологічних процесів шляхом заглушення епігенетичними механізмами послідовностей ДНК, які кодують інформацію, необхідну для синтезу клітинних елементів.

Ацетилтрансферази гістонів ацетилировали залишки лізину в гістонах шляхом перенесення ацетильної групи з молекули ацетил-КоА. Це ацетилювання стимулює активацію транскрипції, пов'язану з розвитком або релаксацією эухроматина.

Фосфотрансферази каталізують перенесення фосфатних груп у, можливо, всі клітинні метаболічні контексти. Він відіграє важливу роль у фосфорилюванні вуглеводів.

Амінотрансферази каталізують оборотну передачу аміногруп з амінокислот до оксацидів, одне з багатьох перетворень амінокислот, опосередкованих ферментами, залежними від вітаміну В6.

Функції

Трансферази каталізують рух хімічних груп, що виконують реакцію, показану нижче. У наступному рівнянні буква "Х" являє собою донорную молекулу функціональної групи "Y", а "Z" діє як акцептор..

X-Y + Z = X + Y-Z

Це ферменти з сильними електронегативними і нуклеофільними елементами у своєму складі; ці елементи відповідають за передавальну здатність ферменту.

Групи, мобілізовані трансферазами, зазвичай є альдегідними і кетонними залишками, ацильними, глюкозильними, алкільними, азотистими і багатими азотом групами, фосфорними, сірковмісними групами, серед інших..

Номенклатура

Класифікація трансфераз дотримується загальних правил класифікації ферментів, запропонованих Комісією ферментів у 1961 році. За даними комітету, кожен фермент отримує числовий код для його класифікації..

Позиція номерів у коді позначає кожне з підрозділів або категорій в класифікації, і цим цифрам передують літери "EC".

У класифікації трансфераз перше число являє собою ферментативний клас, друге число символізує тип групи, яку вони передають, а третє число - субстрат, на якому вони діють.

Номенклатура класу трансфераз є EC.2. Він має десять підкласів, тому ферменти знаходяться з кодом EC.2.1 до EC.2.10.  Кожне позначення підкласу головним чином здійснюється відповідно до групи типів, що передає фермент.

Підкласи

Десять класів ферментів у сімействі трансфераз є:

EC.2.1 Перенесення груп атома вуглецю

Вони переносять групи, які включають один вуглець. Метилтрансфераза, наприклад, переносить метильну групу (CH3) в азотисті основи ДНК. Ферменти цієї групи безпосередньо регулюють трансляцію генів.

EC.2.2 Перенесення альдегідних або кетонових груп

Вони мобілізують альдегідні групи і кетонові групи, що мають сахариди в якості рецепторних груп. Карбамілтрансфераза являє собою механізм регуляції і синтезу піримідинів.

EC.2.3 Ацилтрансферази

Ці ферменти передають ацильние групи до похідних амінокислот. Пептидилтрансфераза виконує істотне утворення пептидних зв'язків між сусідніми амінокислотами під час процесу перекладу.

EC.2.4 Глікозилтрансферази

Вони каталізують утворення глікозидних зв'язків з використанням фосфатних цукрових груп як донорних груп. Всі живі істоти представляють послідовності ДНК для глікозилтрансфераз, оскільки вони беруть участь у синтезі гліколіпідів і глікопротеїнів.

EC.2.5 Перенесення алкільних або арильних груп, крім метильних груп

Вони мобілізують алкільні або арильние групи (крім СН3) у вигляді диметильних груп, наприклад. Серед них глютатіонтрансфераза, про яку згадувалося вище.

EC.2.6 Передача азотних груп

Ферменти цього класу переносять азотні групи, такі як -NH2 і -NH. Серед цих ферментів є амінотрансферази і трансамінази.

EC.2.7 Перенесення груп, що містять фосфатні групи

Вони каталізують фосфорилювання субстратів. Взагалі субстратами цих фосфорилирований є цукру та інші ферменти. Фосфотрансферази транспортують цукру до внутрішньої клітини, одночасно фосфорилюючи їх.

EC.2.8 Перенесення груп, що містять сірку

Вони характеризуються каталізацією перенесення сірковмісних груп у їх структуру. Кофермент А трансфераза відноситься до цього підкласу.

EC.2.9 Перенесення груп, що містять селен

Вони широко відомі як селенітрансферази. Вони мобілізують L-серильні групи до перенесення РНК.

EC.2.10 Переносить групи, що містять молібден або вольфрам

Трансферази цієї групи мобілізують групи, що містять молібден або вольфрам, до молекул, які мають сульфідні групи як акцептори.

Список літератури

  1. Alfaro, J.A., Zheng, R.B., Persson, M., Letts, J.A., Polakowski, R., Bai, Y., ... & Evans, S.V. (2008). Глікозилтрансферази групи АВО (Н) крові А і В розпізнають субстрат через специфічні конформаційні зміни. Journal of Biological Chemistry, 283 (15), 10097-10108.
  2. Aranda Moratalla, J. (2015). Обчислювальне дослідження ДНК-метилтрансфераз. Аналіз епігенетичного механізму метилювання ДНК (докторська дисертація, Університет Валенсії-Іспанія) \ t.
  3. Армстронг, Р. Н. (1997). Структура, каталітичний механізм і еволюція глутатіонтрансферази. Хімічні дослідження в токсикології, 10 (1), 2-18.
  4. Aznar Cano, E. (2014). Вивчення фагів "Helicobacter pylori" фенотиповими та генотиповими методами (докторська дисертація, Universidad Complutense de Madrid)
  5. Boyce, S., & Tipton, K. F. (2001). Класифікація та номенклатура ферментів. eLS.
  6. Bresnick, E., & Mossé, H. (1966). Аспартат карбамоїлтрансферази з печінки щурів. Biochemical Journal, 101 (1), 63.
  7. Gagnon, S.M., Legg, M.S., Polakowski, R., Letts, J.A., Persson, M., Lin, S., ... & Borisova, S.N. (2018). Консервовані залишки Arg188 і Asp302 є критичними для організації активного сайту і каталізу в людських глікозилтрансфераз АВО (H) групи крові А і В. Glycobiology, 28 (8), 624-636
  8. Grimes, W.J. (1970). Трансферази сіалової кислоти і рівні сіалової кислоти в нормальних і трансформованих клітинах. Biochemistry, 9 (26), 5083-5092.
  9. Grimes, W.J. (1970). Трансферази сіалової кислоти і рівні сіалової кислоти в нормальних і трансформованих клітинах. Biochemistry, 9 (26), 5083-5092.
  10. Hayes, J. D., Flanagan, J. U., & Jowsey, I. R. (2005). Глутатіонтрансферази. Анну. Pharmacol. Токсикол., 45, 51-88.
  11. Hersh, L. B., & Jencks, W.P. (1967). Кофермент А Кінетика трансферази та обмінні реакції. Journal of Biological Chemistry, 242 (15), 3468-3480
  12. Jencks, W. P. (1973). 11 Кофермент А трансферази. In The enzymes (Vol. 9, pp. 483-496). Academic Press.
  13. Lairson, L.L., Henrissat, B., Davies, G.J., & Withers, S.G. (2008). Глікозилтрансферази: структури, функції і механізми. Щорічний огляд біохімії, 77
  14. Lairson, L.L., Henrissat, B., Davies, G.J., & Withers, S.G. (2008). Глікозилтрансферази: структури, функції і механізми. Щорічний огляд біохімії, 77.
  15. Lambalot, R.H., Gehring, A.M., Flugel, R.S., Zuber, P., LaCelle, M., Marahiel, M.A., ... & Walsh, C.T. (1996). Новий фермент суперсімейства фосфопантетінілтрансферази. Chemistry & biology, 3 (11), 923-936
  16. Mallard, C., Tolcos, М., Leditschke, J., Campbell, P., & Rees, S. (1999). Зниження імунореактивності холіно-ацетилтрансферазної, але не мускарино-м2-рецепторної імунореактивності в стовбурі головного мозку немовлят СВДС. Журнал невропатології та експериментальної неврології, 58 (3), 255-264
  17. Mannervik, B. (1985). Ізоферменти глутатіонтрансферази. Досягнення в ензимології та суміжних областях молекулярної біології, 57, 357-417
  18. MEHTA, P.K., HALE, Т. I., & CHRISTEN, P. (1993). Амінотрансферази: демонстрація гомології та поділу на еволюційні підгрупи. European Journal of Biochemistry, 214 (2), 549-561
  19. Monro, R.E., Staehelin, T., Celma, M.L., & Vazquez, D. (1969, січень). Активність пептидилтрансферази рибосом. У симпозіумах Cold Spring Harbour on quantitative biology (Том 34, с. 357-368). Лабораторія преси Cold Spring Harbor.
  20. Montes, C. P. (2014). Ферменти в їжі? Біохімія їстівного. Університетський журнал UNAM, 15, 12.
  21. Мортон Р. К. (1953). Трансферна активність гідролітичних ферментів. Nature, 172 (4367), 65.
  22. Негіші, М., Педерсен, Л. Г., Петроченко Є., Шевцов С., Горохов А., Какута Ю., Педерсен Л. (2001). Структура і функція сульфотрансфераз. Архіви біохімії та біофізики, 390 (2), 149-157
  23. Комітет з номенклатури Міжнародного союзу біохімії та молекулярної біології (NC-IUBMB). (2019). Отримано з qmul.ac.uk
  24. Rej, R. (1989). Амінотрансферази при захворюванні. Клініки лабораторної медицини, 9 (4), 667-687.
  25. Xu, D., Song, D., Pedersen, L.C., & Liu, J. (2007). Мутаційне дослідження гепарансульфату 2-O-сульфотрансферази і хондроїтинсульфату 2-O-сульфотрансферази. Journal of Biological Chemistry, 282 (11), 8356-8367