Структура, типи та функції імуноглобулінів

The імуноглобуліни Це молекули, які роблять лімфоцити В і плазматичні клітини, які допомагають захистити організм. Вони складаються з біомолекули глікопротеїну, що належить до імунної системи. Вони є одним з найбільш поширених білків сироватки крові, після альбуміну.

Антитіло - це інша назва, яку отримують імуноглобуліни, і вони вважаються глобулінами завдяки своїй поведінці в електрофорезі сироватки крові, що їх містить. Молекула імуноглобуліну може бути простою або складною, залежно від того, чи є її представлення мономером або полімеризується.

Загальна структура імуноглобулінів подібна до букви "Y". Існує п'ять типів імуноглобулінів, які представляють морфологічні, функціональні та локальні відмінності в організмі. Структурні відмінності антитіл не у формі, а в їх складі; кожен тип має певну мету.

Імунологічна реакція, промоторована імуноглобулінами, дуже специфічна і є дуже складним механізмом. Стимул для його секреції клітинами активується в присутності агентів, чужорідних для організму, таких як бактерії. Функція імуноглобуліну полягає в тому, щоб зв'язуватися з чужим елементом і усувати його.

Імуноглобуліни або антитіла можуть бути як в крові, так і в мембранозной поверхні органів. Ці біомолекули є важливими елементами в системі оборони організму людини.

Індекс

• 1 Структура
  • 1.1 Важкі ланцюги
  • 1.2 Легкі ланцюги
  • 1.3 Сегменти Fc і Fab
• 2 типи
  • 2.1 Імуноглобулін G (IgG)
  • 2.2 Імуноглобулін М (IgM)
  • 2.3 Імуноглобулін А (IgA)
  • 2.4 Імуноглобулін Е (IgE)
  • 2.5 Імуноглобулін D (IgD)
  • 2.6 Зміна типу
• 3 Функції
  • 3.1 Загальні функції
  • 3.2 Специфічні функції
• 4 Посилання

Структура

До складу антитіл входять амінокислоти і вуглеводи, олігосахариди. Переважна присутність амінокислот, їх кількість і розподіл визначають структуру імуноглобуліну.

Як і всі білки, імуноглобуліни мають первинну, вторинну, третинну і четвертинну структуру, визначаючи їх типовий вигляд.

Враховуючи кількість амінокислот, які вони представляють, імуноглобуліни мають два типи ланцюгів: важкі ланцюги і легкі ланцюги. Крім того, відповідно до послідовності амінокислот у своїй структурі, кожна з ланцюгів має вариабельную область і константну область.

Важкі ланцюги

Важкі ланцюги імуноглобулінів відповідають поліпептидним ланкам, що складаються з 440 амінокислотних послідовностей.

Кожен імуноглобулін має 2 важких ланцюга, і кожен з них має вариабельную область і константну область. Константна область має 330 амінокислот і послідовність послідовності 110 амінокислот.

Структура важкої ланцюга відрізняється для кожного імуноглобуліну. Вони являють собою всього 5 типів важкої ланцюга, які визначають типи імуноглобуліну.

Типи важких ланцюгів ідентифіковані грецькими літерами γ, μ, α, ε, δ для імуноглобулінів IgG, IgM, IgA, IgE та IgD, відповідно..

Константна область важких ланцюгів ε та μ формується чотирма доменами, а ті, що відповідають α, γ, δ - трьом. Отже, кожна константна область буде різною для кожного типу імуноглобуліну, але загальна для імуноглобулінів того ж типу \ t.

Варіабельна область важкої ланцюга утворена єдиним доменом імуноглобуліну. Ця область має послідовність з 110 амінокислот, і буде відрізнятися в залежності від специфічності антитіла для антигену.

У структурі важких ланцюгів можна спостерігати вугілля або згинання, звані шарніром, що представляє собою гнучку область ланцюга.

Легкі ланцюги

Легкими ланцюгами імуноглобулінів є поліпептиди, що складаються з приблизно 220 амінокислот. У людини існують два типи легкої ланцюга: каппа (κ) і лямбда (λ), остання з чотирма підтипами. Постійні і варіабельні домени мають послідовності по 110 амінокислот кожна.

Антитіло може мати дві κ (κκ) легкі ланцюги або пару λ (λλ) ланцюгів, але неможливо мати один з кожного типу одночасно..

Сегменти Fc і Fab

Оскільки кожен імуноглобулін має форму, подібну "Y", його можна розділити на два сегменти. "Нижній" сегмент, основа, називається кристаллизующейся фракцією або Fc; при цьому руки "Y" утворюють Fab, або фракцію, яка зв'язує антиген. Кожна з цих структурних ділянок імуноглобуліну виконує різну функцію.

Fc-сегмент

Fc-сегмент має два або три константних домену важких ланцюгів імуноглобуліну.

Fc може зв'язуватися з білками або специфічним рецептором в базофілах, еозинофілах або тучних клітинах, тому він індукує специфічний імунну відповідь, що дозволить усунути антиген. Fc відповідає карбоксильному кінцю імуноглобуліну.

Сегмент Fab

Фракція Fab або сегмент антитіла містить вариабельние домени на своїх кінцях, крім постійних доменів важких і легких ланцюгів..

Константний домен важкої ланцюга продовжують з доменами Fc-сегмента, що утворюють шарнір. Відповідає аміно-кінцевому кінцю імуноглобуліну.

Важливість сегмента Fab полягає в тому, що він дозволяє зв'язуватися з антигенами, сторонніми речовинами і потенційно шкідливими речовинами.

Варіабельні домени кожного імуноглобуліну гарантують їх специфічність для даного антигену; ця характеристика навіть дозволяє використовувати її в діагностиці запальних і інфекційних захворювань.

Типи

Відомі до теперішнього часу імуноглобуліни володіють специфічною важкою ланцюгом, яка є постійною для кожного з них, і відмінністю від інших.

Існує п'ять різновидів важких ланцюгів, які визначають п'ять типів імуноглобулінів, функції яких різні.

Імуноглобулін G (IgG)

Імуноглобулін G є найбільш численним. Вона має важку гамма-ланцюг і представлена ​​в одномолекулярной або мономерной формі.

IgG є найбільш поширеним як в сироватці крові, так і в тканинному просторі. Мінімальні зміни амінокислотної послідовності її важкої ланцюга визначають її поділ на підтипи: 1, 2, 3 і 4.

Імуноглобулін G має послідовність з 330 амінокислот у своєму Fc-сегменті і молекулярну масу 150 000, з яких 105 000 відповідають його важкої ланцюга..

Імуноглобулін M (IgM)

Імуноглобулін М являє собою пентамер, важкий ланцюг якого є μ. Його молекулярна маса висока, приблизно 900 000.

Амінокислотна послідовність її важкої ланцюга становить 440 у своїй Fc-фракції. Вона виявляється переважно в сироватці крові, що становить від 10 до 12% імуноглобулінів. IgM має тільки один підтип.

Імуноглобулін А (IgA)

Він відповідає типу важкої ланцюга α, і становить 15% від загального імуноглобуліну. IgA виявляється як в крові, так і в виділеннях, включаючи грудне молоко, у вигляді мономеру або димеру. Молекулярна маса цього імуноглобуліну становить 320,000 і має два підтипи: IgA1 і IgA2.

Імуноглобулін Е (IgE)

Імуноглобулін Е складається з типу ε важкої ланцюга і в сироватці дуже мізерний, близько 0,002%.

IgE має молекулярну масу 200000 і присутній як мономер переважно в сироватці, слизу носа і слині. Також часто зустрічається цей імуноглобулін у базофілах і тучних клітинах.

Імуноглобулін D (IgD)

Різноманітність важкої ланцюга δ відповідає імуноглобуліну D, який становить 0,2% від загального імуноглобуліну. IgD має молекулярну масу 180,000 і структурований у вигляді мономеру.

Це пов'язано з лімфоцитами В, прикріпленими до їх поверхні. Однак функція IgD не ясна.

Зміна типу

Імуноглобуліни можуть зазнати змін структурного типу, що пов'язано з необхідністю захисту від антигену.

Ця зміна обумовлена ​​функцією лімфоцитів В утворювати антитіла за властивістю адаптивного імунітету. Структурна зміна знаходиться в константній області важкої ланцюга, не змінюючи змінної області.

Зміна типу або класу може призвести до переходу IgM на IgG або IgE, і це відбувається як відповідь, індукований інтерфероном гамма або інтерлейкінами IL-4 та IL-5..

Функції

Роль імуноглобулінів в імунній системі має життєво важливе значення для захисту організму.

Імуноглобуліни є частиною гуморальної імунної системи; це речовини, що виділяються клітинами для захисту від патогенних або шкідливих речовин. 

Вони є ефективним засобом захисту, ефективним, специфічним і систематизованим, мають велике значення як частина імунної системи. Вони мають загальні та специфічні функції в імунітеті:

Загальні функції

Антитіла або імуноглобуліни виконують як незалежні функції, так і активують клітинно-опосередковані ефекторні і секреторні відповіді.

Зв'язування антиген-антитіло

Імуноглобуліни мають функцію зв'язування антигенних агентів специфічним і селективним способом.

Освіта комплексу антиген-антитіло є головною функцією імуноглобуліну і, отже, є імунною реакцією, здатною зупинити дію антигену. Кожне антитіло може зв'язуватися з двома або більше антигенами одночасно.

Функції ефектора

Велику частину часу комплекс антиген-антитіло служить початком активації специфічних клітинних відповідей або ініціювання послідовності подій, які визначають елімінацію антигену. Два найбільш поширені ефекторні відповіді - це активація зв'язування і комплементу.

Зв'язування клітин залежить від присутності специфічних рецепторів для Fc-сегмента імуноглобуліну, як тільки він був пов'язаний з антигеном \ t.

Клітини, такі як тучні клітини, еозинофіли, базофіли, лімфоцити і фагоцити, мають ці рецептори і забезпечують механізми видалення антигену.

Активація каскаду комплементу являє собою складний механізм, який передбачає початок послідовності, тому кінцевим результатом є секреція токсичних речовин, які усувають антигени.

Конкретні функції

По-перше, кожен тип імуноглобуліну розвиває специфічну захисну функцію:

Імуноглобулін G

- Імуноглобулін G забезпечує більшу частину захисних сил проти антигенних агентів, включаючи бактерії та віруси.

- IgG активує такі механізми, як комплемент і фагоцитоз.

- Конституція специфічного IgG для антигену довговічна.

- Єдиним антитілом, яке мати може передати дітям під час вагітності, є IgG.

Імуноглобулін М

- IgM є антитілом швидкого реагування на шкідливі і інфекційні агенти, оскільки він забезпечує негайну дію до тих пір, поки він не замінений на IgG.

- Це антитіло активує клітинні відповіді, включені в мембрану лімфоцитів, і гуморальні відповіді як комплемент.

- Це перший імуноглобулін, який синтезує людину.

Імуноглобулін А

- Діє як захисний бар'єр проти збудників, розташовуючись на поверхнях слизових оболонок.

- Він присутній в слизовій оболонці дихальних шляхів, травній системі, сечовивідних шляхах, а також у виділеннях, таких як слина, слизу носа і сльози.

- Хоча активація комплементу є низькою, вона може бути пов'язана з лізоцимами для усунення бактерій.

- Наявність імуноглобуліну D в грудному молоці і молозиві дозволяє новонародженому набувати його під час лактації.

Імуноглобулін Е

- Імуноглобулін Е забезпечує сильний захисний механізм проти алерген-продукуючих антигенів.

- Взаємодія між IgE і алергеном призведе до появи запальних речовин, які відповідають за симптоми алергії, такі як чхання, кашель, кропив'янка, збільшені сльози і слизу носа..

- IgE також може бути з'єднаний з поверхнею паразитів за допомогою його Fc-сегмента, виробляючи реакцію, що викликає загибель цих.

Імуноглобулін D

- Мономерна структура IgD пов'язана з лімфоцитами B, які не взаємоділи з антигенами, тому вони діють як рецептори.

- Функція IgD неясна.

Список літератури

1. (s.f.) Медичне визначення імуноглобуліну. Відновлено з medicinenet.com
2. Вікіпедія (ср.). Антитіла Отримано з en.wikipedia.org
3. Grattendick, K., Pross, S. (2007). Імуноглобуліни. Відновлено з sciencedirect.com
4. Iáñez, E. (s.f.). Імуноглобуліни та інші молекули В-клітин. Відновлено від ugr.es
5. (s.f.) Введення в імуноглобуліни. Отримано з thermofisher.com
6. Buddiga, P. (2013). Анатомія імунної системи. Відновлено з emedicine.medscape.com
7. Biochemistryquestions (2009). Імуноглобуліни: структура і функції. Відновлено з biochemistryquestions.wordpress.com
8. (s.f.) Імуноглобуліни - структура і функція. Отримано з microbiologybook.org