8 Фактори, що впливають на ферментативну активність

The фактори, що впливають на ферментативну активність є такі агенти або умови, які можуть модифікувати функціонування ферментів. Ферменти є класом білків, функція яких полягає в прискоренні біохімічних реакцій. Ці біомолекули є важливими для всіх форм життя, рослин, грибів, бактерій, протестів і тварин.

Ферменти є важливими в різних важливих реакціях для організмів, таких як усунення токсичних сполук, розщеплення їжі та вироблення енергії.

Таким чином, ферменти подібні молекулярним машинам, які полегшують завдання клітин і, у багатьох випадках, їх функціонування впливає або сприятливо при певних умовах.

Перелік факторів, що впливають на ферментативну активність

Концентрація ферменту

При збільшенні концентрації ферментів швидкість реакції зростає пропорційно. Однак це справедливо лише до певної концентрації, тому що в певний момент швидкість стає постійною.

Ця властивість використовується для визначення активності сироваткових ферментів (сироватки крові) для діагностики захворювань.

Концентрація субстрату

Збільшення концентрації субстрату збільшує швидкість реакції. Це пояснюється тим, що більше молекул субстрату будуть стикатися з молекулами ферменту, тому продукт буде формуватися швидше.

Однак при перевищенні певної концентрації субстрату не буде ніякого впливу на швидкість реакції, оскільки ферменти будуть насичені і працюють на максимальній швидкості.

рН

Зміни концентрації водневих іонів (рН) істотно впливають на активність ферментів. Оскільки ці іони мають заряд, вони генерують привабливі і відштовхуючі сили між воднем і іонними зв'язками ферментів. Це втручання викликає зміни форми ферментів, що впливає на їхню активність.

Кожен фермент має оптимальний рН, при якому швидкість реакції є максимальною. Таким чином, оптимальне значення рН для ферменту залежить від того, де він нормально працює.

Наприклад, кишкові ферменти мають оптимальне значення рН близько 7,5 (злегка основний). На відміну від цього, ферменти в шлунку мають оптимальний рН близько 2 (дуже кислотний).

Солоність

Концентрація солей також впливає на іонний потенціал, і, отже, вони можуть втручатися в певні ланки ферментів, які можуть бути частиною активного сайту того ж самого. У цих випадках, як і при рН, впливає ферментативна активність.

Температура

По мірі підвищення температури ферментативна активність зростає і, отже, швидкість реакції. Однак, дуже високі температури денатують ферменти, це означає, що надлишок енергії розриває зв'язки, які зберігають свою структуру, змушуючи їх не працювати оптимально.

Таким чином, швидкість реакції швидко зменшується, оскільки теплова енергія денатурирует ферменти. Цей ефект можна спостерігати графічно у дзвоноподібній кривій, де швидкість реакції пов'язана з температурою.

Температура, при якій відбувається максимальна швидкість реакції, називається оптимальною температурою ферменту, яка спостерігається в найвищій точці кривої..

Ця величина різна для різних ферментів. Однак більшість ферментів в організмі людини мають оптимальну температуру близько 37,0 ° С.

Підсумовуючи, що з підвищенням температури спочатку швидкість реакції збільшуватиметься за рахунок збільшення кінетичної енергії. Однак ефект розриву союзу буде збільшуватися, і швидкість реакції почне зменшуватися.

Концентрація продукту

Накопичення продуктів реакції в цілому знижує швидкість ферменту. У деяких ферментах продукти поєднуються з їх активним ділянкою, утворюючи пухкий комплекс і, отже, інгібуючи активність ферменту..

У живих системах цей тип інгібування зазвичай запобігається швидким усуненням утворених продуктів.

Ферментативні активатори

Деякі ферменти вимагають присутності інших елементів для кращої роботи, це можуть бути неорганічні катіони металів, такі як Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, Ca²⁺, Co²⁺, Cu²⁺, Na⁺, K⁺, і т.д..

Рідко аніони також необхідні для ферментативної активності, наприклад: хлорид-аніон (CI-) для амілази. Ці малі іони називаються кофакторами ферментів.

Існує також інша група елементів, що сприяє активності ферментів, званих коферментами. Коферменти являють собою органічні молекули, які містять вуглець, такі як вітаміни, що містяться в їжі.

Прикладом може бути вітамін В12, який є коферментом метіонінсинтази, ферментом, необхідним для метаболізму білків в організмі..

Інгібітори ферментів

Інгібітори ферментів - це речовини, які негативно впливають на функцію ферментів і, отже, уповільнюють або в деяких випадках зупиняють каталіз.

Існує три загальних типи інгібування ферментів: конкурентне, неконкурентне та субстратне гальмування:

Конкурентні інгібітори

Конкурентним інгібітором є хімічна сполука, подібна субстрату, який може реагувати з активним сайтом ферменту. Коли активний сайт ферменту був пов'язаний з конкурентним інгібітором, субстрат не може зв'язуватися з ферментом.

Неконкурентні інгібітори

Неконкурентний інгібітор також є хімічною сполукою, яка зв'язується з іншим місцем на активному сайті ферменту, який називається аллостерическим ділянкою. У результаті фермент змінює форму і більше не може легко зв'язуватися з субстратом, тому фермент не може функціонувати належним чином.

Список літератури

1. Alters, S. (2000). Біологія: Розуміння життя (3-е изд.). Джонс і Бартлетт навчання.
2. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Біохімія (8-е изд.). W. H. Freeman and Company.
3. Russell, P.; Wolfe, S; Hertz, P; Starr, C. & McMillan, B. (2007). Біологія: Динамічна наука (1-е изд.). Томсон Брукс / Коул.
4. Seager, S.; Slabaugh, M & Hansen, M. (2016). Хімія на сьогодні: загальна, органічна та біохімічна (9-е изд.). Навчання Cengage.
5. Стокер, Г. (2013). Органічна та біологічна хімія (6-е изд.). Навчання Брукс / Коул Cengage.
6. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи біохімії: життя на с Молекулярний рівень (5-е изд.). Wiley.