Характеристики, функції та приклади апоензиму



Перший апоензим Це білкова частина ферменту, тому вона також відома як апопротеїн. Апоензим неактивний, тобто він не може виконувати свою функцію проведення певної біохімічної реакції, і він неповний, поки не приєднується до інших молекул, відомих як кофактори.

Білкова частина (апоензим) разом з кофактором утворюють повний фермент (голоензим). Ферменти є білками, які можуть збільшувати швидкість біохімічних процесів. Деякі ферменти потребують своїх кофакторів для проведення каталізу, тоді як інші не потребують їх.

Індекс

  • 1 Основні характеристики
    • 1.1 Вони є білковими структурами
    • 1.2 Вони є частиною спряжених ферментів
    • 1.3 Вони допускають різноманітні кофактори
  • 2 Функції апоферментів
    • 2.1 Створення голоферментів
    • 2.2 Дайте початок каталітичної дії
  • 3 Приклади
    • 3.1 Вуглекислий ангідрид
    • 3.2 Гемоглобін
    • 3.3 Цитохромоксидаза
    • 3.4 Алкогольна дегідрогеназа
    • 3.5 Піруваткіназа
    • 3.6 Піруват карбоксилази
    • 3.7 Карбоксилаза ацетил-коферменту А
    • 3.8 Моноаміноксидаза
    • 3.9. Лактатдегідрогеназа
    • 3.10 Каталаза
  • 4 Посилання

Основні характеристики

Це білкові структури

Апоензими відповідають білковій частині ферменту, які є молекулами, функцією яких є виступати в якості каталізаторів проти певних хімічних реакцій в організмі..

Вони є частиною сполучених ферментів

Ферменти, які не потребують кофакторів, відомі як прості ферменти, такі як пепсин, трипсин і уреаза. Навпаки, ферменти, які потребують конкретного кофактора, відомі як кон'юговані ферменти. Вони складаються з двох основних компонентів: кофактора, який є небілковою структурою; і апоензим, структуру білка.

Кофактором може бути органічна сполука (наприклад, вітамін) або неорганічна сполука (наприклад, іон металу). Органічним кофактором може бути кофермент або група протезів. Кофермент є кофактором, який слабо пов'язаний з ферментом і, отже, може бути легко вивільнений з активного сайту ферменту..

Вони допускають різноманітні кофактори

Існує багато кофакторів, які з'єднують з апоензимами для отримання голоферментів. Загальними коферментами є NAD +, FAD, кофермент А, вітамін B і вітамін С. Найпоширенішими іонами металів, які зв'язуються з апоензимами, є залізо, мідь, кальцій, цинк і магній..

Кофактори щільно або злегка зв'язуються з апоензимом для перетворення апоензиму в голофермент. Як тільки кофактор видаляється з голоферменту, він знову стає апоензимом, який неактивний і неповний.

Функції апоферменту

Створіть голоцензими

Основна функція апоферментів полягає в тому, щоб дати початок голоферментам: апоензими об'єднані з кофактором, і з цієї ланки генерується голофермент..

Дають початок каталітичної дії

Каталіз відноситься до процесу, за допомогою якого можна прискорити деякі хімічні реакції. Завдяки апоферментам голоферменти завершені і здатні активувати їх каталітичну дію.

Приклади

Карбоангідраза

Карбоангідраза є важливим ферментом у клітинах тварин, клітинах рослин і в середовищі для стабілізації концентрацій вуглекислого газу.

Без цього ферменту, перетворення діоксиду вуглецю в бікарбонат - і навпаки - було б надзвичайно повільним, що зробило б практично неможливим здійснення життєво важливих процесів, таких як фотосинтез у рослинах і видих під час дихання..

Гемоглобін

Гемоглобін є глобулярним білком, що міститься в еритроцитах хребетних і в плазмі багатьох безхребетних, функція якого полягає в транспортуванні кисню і вуглекислого газу.

Об'єднання кисню і вуглекислого газу до ферменту відбувається на ділянці, що називається гем-групою, яка відповідає за надання червоного кольору крові хребетних.

Цитохромоксидаза

Цитохромоксидаза - це фермент, який присутній у більшості клітин. Він містить залізо і порфірин.

Цей окислювальний фермент є дуже важливим для процесів отримання енергії. Вона виявляється в мітохондріальній мембрані, де каталізує перенесення електронів з цитохрому в кисень, що в кінцевому підсумку призводить до утворення води і АТФ (енергетичної молекули)..

Алкогольдегідрогеназа

Алкогольдегідрогеназа - це фермент, який виявляється головним чином в печінці і шлунку. Цей апоензим каталізує перший крок у метаболізмі алкоголю; тобто окислення етанолу та інших спиртів. Таким чином, він перетворює їх в ацетальдегід.

Її назва вказує на механізм дії в цьому процесі: префікс "des" означає "ні", а "гідро" відноситься до атома водню. Таким чином, функцією алкогольдегідрогенази є видалення атома водню з спирту.

Піруваткіназа

Піруваткіназа є апоензимом, який каталізує кінцевий етап клітинного процесу деградації глюкози (гліколіз).

Його функція полягає в прискоренні перенесення фосфатної групи з фосфоенолпірувата в аденозиндифосфат, що продукує одну молекулу пірувату і одну з АТФ..

Піруваткіназа має 4 різні форми (ізоферменти) в різних тканинах тварин, кожна з яких володіє певними кінетичними властивостями, необхідними для адаптації до метаболічних потреб цих тканин..

Піруват карбоксилази

Піруват карбоксилази є ферментом, який каталізує карбоксилювання; тобто перенесення карбоксильної групи на молекулу пірувату з утворенням оксалоацетату.

Вона каталізує специфічно в різних тканинах, наприклад: у печінці і нирках прискорює початкові реакції для синтезу глюкози, тоді як в жировій тканині і мозку сприяє синтезу ліпідів з пірувату.

Він також бере участь в інших реакціях, які є частиною біосинтезу вуглеводів.

Карбоксилаза ацетил-коферменту А

Ацетил-СоА карбоксилаза є важливим ферментом в метаболізмі жирних кислот. Це білок, який міститься в обох тварин і рослинах, представляючи кілька субодиниць, які каталізують різні реакції.

Його функція полягає в основному для перенесення карбоксильної групи в ацетил-КоА для перетворення її в малоніл-кофермент А (малоніл-КоА).

Він має 2 ізоформи, які називаються ACC1 і ACC2, які відрізняються за функцією і розподілом у тканинах ссавців.

Моноаміноксидаза

Моноаміноксидаза є ферментом, який присутній в нервових тканинах, де він відіграє важливу роль у інактивації деяких нейротрансмітерів, таких як серотонін, мелатонін і адреналін..

Бере участь у біохімічних реакціях деградації різних моноамінів у мозку. У цих окислювальних реакціях фермент використовує кисень для видалення аміногрупи з молекули і виробляє альдегід (або кетон), а відповідний аміак.

Лактатдегідрогеназа

Лактатдегідрогеназа являє собою фермент, виявлений в клітинах тварин, рослин і прокаріотів. Його функція полягає в сприянні перетворенню лактату в піровиноградна кислота, і навпаки.

Цей фермент важливий для клітинного дихання, під час якого глюкоза, отримана з їжі, деградує для отримання корисної енергії для клітин.

Хоча лактатдегідрогеназа рясна в тканинах, рівні цього ферменту низькі в крові. Однак при травмі або хворобі багато молекул викидаються в кров. Таким чином, лактатдегідрогеназа є показником деяких травм і захворювань, таких як інфаркти, анемія, рак, ВІЛ, серед інших.

Каталаза

Каталаза зустрічається у всіх організмах, які живуть у присутності кисню. Це фермент, який прискорює реакцію, при якій перекис водню розкладається у воді і кисні. Таким чином воно запобігає накопиченню токсичних сполук.

Таким чином, він допомагає захистити органи і тканини від ушкоджень, викликаних перекисом, з'єднання, яке безперервно виробляється в численних метаболічних реакціях. У ссавців вона зустрічається переважно в печінці.

Список літератури

  1. Agrawal, A., Gandhe, M., Gupta, D., & Reddy, M. (2016). Попереднє дослідження сироваткового лактатдегідрогенази (LDH) - прогностичного біомаркера в раку молочної залози. Журнал клінічних і діагностичних досліджень, 6-8.
  2. Athappilly, F. K., & Hendrickson, W.A. (1995). Структура біотинільного домену карбоксилази ацетил-коферменту А визначається з допомогою фази МАД. Структура, 3(12), 1407-1419.
  3. Berg, J., Tymoczko, J., Gatto, G. & Strayer, L. (2015). Біохімія (8-е изд.). W. H. Freeman and Company.
  4. Butt, A.A., Michaels, S., & Kissinger, P. (2002). Зв'язок рівня лактатдегідрогенази сироватки з обраними опортуністичними інфекціями та прогресуванням ВІЛ. Міжнародний журнал інфекційних хвороб, 6(3), 178-181.
  5. Fegler, J. (1944). Функція карбоангідрази в крові. Природа, 137-38.
  6. Gaweska, H., & Fitzpatrick, P. F. (2011). Структури та механізм родини моноаміноксидаз. Біомолекулярні концепції, 2(5), 365-377.
  7. Gupta, V., & Bamezai, R. N. K. (2010). Людська піруватна кіназа М2: багатофункціональний білок. Білкова наука, 19(11), 2031-2044.
  8. Jitrapakdee, S., St. Maurice, M., Rayment, I., Cleland, W. W., Wallace, J. C., & Attwood, P. V. (2008). Структура, механізм і регуляція піруват-карбоксилази. Біохімічний журнал, 413(3), 369-387.
  9. Muirhead, H. (1990). Ізоферменти піруваткінази. Угоди про біохімічне товариство, 18, 193-196.
  10. Соломон, Е., Берг, Л. і Мартін, Д. (2004). Біологія (7-е изд.) Cengage Learning.
  11. Супуран, Т. Т. (2016). Структура і функція карбоангідраз. Біохімічний журнал, 473(14), 2023-2032.
  12. Tipton, K.F., Boyce, S., O'Sullivan, J., Davey, G.P., & Healy, J. (2004). Моноамінокислоти: визначеність і невизначеність. Сучасна лікарська хімія, 11(15), 1965-1982.
  13. Voet, D., Voet, J. & Pratt, C. (2016). Основи біохімії: життя на с Молекулярний рівень (5-е изд.). Wiley.
  14. Xu, Н.N., Kadlececk, S., Profka, H., Glickson, J.D., Rizi, R., & Li, L. Z. (2014). Чи є вищий лактат показником метастатичного ризику пухлини? Пілотне дослідження MRS з використанням гіперполяризованого13C-пірувату. Академічна радіологія, 21(2), 223-231.