Структура, функції та еволюційна перспектива інтегринів



Iнітрини вони є трансмембранними білками, відповідальними за опосередкування адгезії між клітинами. Ці білки мають частину, яка поширюється на середу поза клітини і може зв'язуватися з іншими білками в позаклітинному матриксі. Інші можуть зв'язуватися з іншими сусідніми клітинами, з бактеріальними полісахаридами або з певними вірусними білками.

Всі ці взаємодії, в яких інтегрини беруть участь, генерують стабільність в умовах різних клітинних сполук, формування позаклітинного матриксу, утворення агрегатів тромбоцитів, встановлення клітинних спайок в імунній системі, серед інших подій біологічної значимості..

Інтегрини були знайдені в різних організмах, таких як ссавці, птахи, риби і деякі прості еукаріоти, такі як губки, нематоди і плодова муха..

Індекс

  • 1 Структура
    • 1.1 Структурні загальні властивості інтегринів
    • 1.2 Характеристики субодиниць
    • 1.3 Ковалентний союз між субодиницями
  • 2 Функції
  • 3 Еволюційна перспектива
  • 4 Посилання

Структура

Структурні загальні властивості інтегринів

Інтегрини являють собою глікопротеїни. Білки - це макромолекули, утворені довгими ланцюгами амінокислот, які мають широкий спектр функцій в організмах. Термін "глико" відноситься до присутності вуглеводів (також званих вуглеводами) до ланцюга амінокислот.

Цей глікопротеїн є трансмембранним, тобто він перетинає плазматичну мембрану клітини. У інтегрині можна виділити три домени: позаклітинний домен, що дозволяє об'єднання з іншими структурами, домен, що перетинає клітинну мембрану, і останній, який розташований всередині клітини і з'єднується з цитоскелетом..

Позаклітинна частина

Однією з найважливіших характеристик інтегринів є те, що частина, що дає зовні клітку, має кулясту форму. Вони мають ряд сайтів, які дозволяють розпізнавати молекули, розташовані в матриці. Ці послідовності складаються з амінокислот аргініну, гліцину і аспартату.

Ця частина, яка бере участь в об'єднанні, має довжину близько 60 амінокислотних залишків

Трансмембранная частина

Послідовність білка, яка проходить через клітинну мембрану, характеризується тим, що має структуру типу альфа-спіралі. Далі дві ланцюги занурюють у цитоплазму клітини.

Цитоплазматична частина

Вже в цитоплазмі клітини можна приєднатися до інших структур, будь то різні білки, або цитоскелет, наприклад талін, актин, серед інших.

"Хвіст", що знаходиться в цитоплазмі, має середню довжину 75 амінокислотних залишків (хоча є винятки з більш ніж 1000 в цій області)..

Цей механізм дозволяє інтегринам функціонувати як міст для обміну інформацією, яка є досить динамічною: білки зв'язують молекули позаклітинного матриксу з молекулами, що знаходяться всередині, генеруючи ряд сигналів і передаючи інформацію..

Характеристика субодиниць

Кожен інтегрин утворений нековалентной асоціацією двох трансмембранних глікопротеїнів: α і β субодиниці. Оскільки ці субодиниці не рівні, інтегін називається гетеродимером (гетеро різними і димер шляхом об'єднання двох субодиниць). А ланцюг має довжину майже 800 амінокислот і β з 100 амінокислотами.

Субодиниця α має дві ланцюги, пов'язані дисульфідними зв'язками і має глобулярну головку з двовалентними сайтами зв'язування катіонів. Β субодиниця, з іншого боку, багата залишками амінокислоти цистеїну, і внутрішньоклітинна частина може опосередковувати взаємодії з низкою сполучних білків..

Ковалентний союз між субодиницями

Є 18 α-ланцюгів і 8 β-ланцюгів. Різні комбінації між обома субодиницями визначають наявні інтегрини з мінімумом 24 різних димерів.

Комбінації можуть бути задані наступним чином: α з β або α з декількома β ланцюгами. Β нитки є відповідальними за визначення того, наскільки специфічним буде зв'язування, і є частина інтегрину, відповідального за опосередкування взаємодії з молекулою-мішенню..

Таким чином, специфічні комбінації субодиниць визначають, з якою молекулою буде пов'язано. Наприклад, інтегрин, утворений з субодиницею α 3 і β 1, є специфічними для взаємодії з фібронектином.

Цей інтегрин відомий як α3β1 (Щоб назвати їх, просто вкажіть номер підрозділу як індекс). Аналогічно, интегрин α2β1 зв'язується з колагеном.

Функції

Інтегрини є найважливішими білками, що дозволяють взаємодіяти між клітиною і середовищем, оскільки вони мають рецептори об'єднання в різні компоненти позаклітинного матриксу. Конкретно, зв'язування відбувається між матрицею і цитоскелетом.

Завдяки цим властивостям інтегрини відповідають за регулювання форми клітини, орієнтації та руху.

Крім того, інтегрини здатні активувати різні внутрішньоклітинні шляхи. Цитоплазматична частина інтегрину може ініціювати сигнальний ланцюг.

Ця взаємодія призводить до глобальної клітинної відповіді, як це відбувається з звичайними сигнальними рецепторами. Цей шлях призводить до змін експресії генів.

Еволюційна перспектива

Ефективна адгезія між клітинами для формування тканин була, без сумніву, важливою характеристикою, яка мала бути присутня в еволюційній еволюції багатоклітинних організмів.

Поява сімейства інтегринів простежується до появи мезанців близько 600 мільйонів років тому.

До групи тварин з родовою гістологічною характеристикою належать порфіри, які зазвичай називають морськими губками. У цих тварин адгезія клітин відбувається позаклітинним матриксом протеоглікану. Рецептори, що зв'язуються з цією матрицею, мають типовий мотив зв'язування інтегрину.

Фактично в цій групі тварин ми ідентифікували гени, пов'язані з певними субодиницями деяких інтегринів.

У процесі еволюції предок метазоанців придбав інтегрин і зв'язуючий домен, який з часом зберігався в цій величезній групі тварин..

Структурно максимальна складність інтегринів спостерігається в групі хребетних. Існують різні інтегрини, яких немає в безхребетних, з новими доменами. Дійсно, у людини виявлено більше 24 різних функціональних інтегринів - у той час як у плодової мушки Drosophila melanogaster їх всього 5.

Список літератури

  1. Alberts, B., Bray, D., Hopkin, K., Johnson, A.D., Lewis, J., Raff, M., ... & Walter, P. (2013). Основна біологія клітини. Гірлянди наука.
  2. Campbell, I. D., & Humphries, M.J. (2011). Структура інтеграгра, активація та взаємодія. Перспективи Cold Spring Harbor в біології, 3(3), a004994.
  3. Cooper, G. M., & Hausman, R. E. (2007). Клітка: молекулярний підхід. Вашингтон, округ Колумбія, Сандерленд, штат Массачусетс.
  4. Kierszenbaum, A.L. (2012). Гістологія та клітинна біологія. Elsevier Бразилія.
  5. Koolman, J., & Röhm, K.H. (2005). Біохімія: текст і атлас. Ed. Panamericana Medical.
  6. Quintero, M., Monfort, J., & Mitrovic, D. R. (2010). Остеоартроз / Остеоартроз: Біологія, фізіопатологія, клініка та лікування / Біологія, патофізіологія, клініка та лікування. Ed. Panamericana Medical.
  7. Takada, Y., Ye, X., & Simon, S. (2007). Інтегрини. Біологія геномів, 8(5), 215.