Ізомерази біологічних процесів, функцій, номенклатури та підкласів



The ізомераз вони є класом ферментів, що беруть участь у структурній або позиційній перестановці ізомерів і стереоізомерів різних молекул. Вони присутні практично у всіх клітинних організмах, які виконують функції в різних контекстах.

Ферменти цього класу діють на один субстрат, хоча деякі з них можуть бути ковалентно пов'язані з кофакторами, іонами, серед інших. Таким чином, загальну реакцію можна побачити наступним чином:

X-Y → Y-X

Реакції, що каталізуються цими ферментами, передбачають внутрішню перестановку зв'язків, яка може означати зміни положення функціональних груп, в положенні подвійних зв'язків між вуглеводами, серед іншого, без зміни молекулярної формули субстрату..

Ізомерази виконують різноманітні функції у великій різноманітності біологічних процесів, які включають метаболічні шляхи, поділ клітин, реплікацію ДНК, щоб назвати декілька..

Ізомерази були першими ферментами, які використовувалися промислово для виробництва сиропів та інших солодких продуктів, завдяки їх здатності перетворювати ізомери різних типів вуглеводів..

Індекс

  • 1 Біологічні процеси, в яких вони беруть участь
  • 2 Функції
  • 3 Номенклатура
  • 4 Підкласи
    • 4.1 EC.5.1 Рацемази та епімерази
    • 4.2 EC.5.2 Цис-транс-ізомераз
    • 4.3 EC.5.3 внутрішньомолекулярні ізомерази
    • 4.4 EC.5.4 Внутрішньомолекулярні трансферази (мутази)
    • 4.5 EC.5.5 Внутрішньомолекулярні ліази
    • 4.6 EC.5.6 Ізомерази, що змінюють макромолекулярну конформацію
    • 4.7 EC.5.99 Інші ізомерази
  • 5 Посилання

Біологічні процеси, в яких вони беруть участь

Ізомерази беруть участь у безлічі життєво важливих клітинних процесів. Серед найбільш помітних є реплікація ДНК і упаковка, каталізуються топоізомеразами. Ці події мають вирішальне значення для реплікації нуклеїнової кислоти, а також для її конденсації перед діленням клітин.

Гліколіз, один з центральних метаболічних шляхів у клітині, включає щонайменше три ізомерних ферменту, а саме: фосфоглюкозоизомеразу, триозу фосфат-ізомеразу і фосфоглицератную мутазу.

Перетворення UDP-галактози в UDP-глюкозу в шляху катаболізму галактози досягається дією епімерази. У людини цей фермент відомий як UDP-глюкоза 4-епімераза.

Згортання білків є важливим процесом для функціонування багатьох ферментів в природі. Ферментний білково-дисульфідна ізомераза сприяє згортанню білків, що містять дисульфідні мости, шляхом зміни їх положення в молекулах, які вони використовують як субстрат.

Функції

Основною функцією ферментів, що належать до класу ізомераз, можна вважати трансформацію субстрату через невелику структурну зміну, щоб зробити його сприйнятливим до подальшої обробки ферментами нижче по потоку в метаболічному шляху, наприклад.

Прикладом ізомеризації є зміна фосфатної групи в положенні 3 на вуглець у положенні 2 3-фосфоглицерата для перетворення його в 2-фосфоглицерат, каталізується мутазою ферменту фосфогліцерату в гліколітичному шляху, який генерує з'єднання більш високої енергії. який є функціональним субстратом енолази.

Номенклатура

Класифікація ізомераз дотримується загальних правил класифікації ферментів, запропонованих Комісією ферментів у 1961 році, в якому кожен фермент отримує числовий код для своєї класифікації..

Положення чисел у зазначеному коді вказує на кожне з підрозділів або категорій у класифікації, і цим цифрам передують літери "EC".

Для ізомераз перше число являє собою ферментативний клас, другий позначає тип ізомеризації, який вони виконують, і третій субстрат, на якому вони діють..

Номенклатура класу ізомерази становить EC.5. Він має сім підкласів, тому ви знайдете ферменти з кодом від EC.5.1 до EC.5.6. Існує шостий "підклас" ізомераз, відомий як "інші ізомерази", код якого EC.5.99, оскільки він включає ферменти з різними функціями ізомерази.

Позначення підкласів головним чином здійснюється відповідно до типу ізомеризації, яку виконують ці ферменти. Незважаючи на це, вони також можуть отримувати назви, такі як рацемизи, епімераз, цис-транс-ізомераз, ізомерази, таутомерази, мутази або цикло-ізомерази..

Підкласи

У сімействі ізомераз існує 7 класів ферментів:

EC.5.1 Рацемази та епімерази

Вони каталізують утворення рацемических сумішей на основі положення α-вуглецю. Вони можуть діяти на амінокислоти та похідні (EC.5.1.1), на групи гідроксикислот і похідні (EC.5.1.2), на вуглеводи та похідні (EC.5.1.3) та інші (EC.5.1.99).

EC.5.2 Cis-trans-Ізомерази

Вони каталізують перетворення між цис- і транс-ізомерними формами різних молекул.

EC.5.3 Внутрішньомолекулярні ізомерази

Ці ферменти відповідають за ізомеризацію внутрішніх порцій в одній і тій же молекулі. Є деякі, які виконують оксидоредукційні реакції, де донор і акцептор електронів є однією і тією ж молекулою, тому вони не класифікуються як оксидоредуктази.

Вони можуть взаємодіяти з альдозами і кетозами (EC.5.3.1), на групах кето- і енол- (EC.5.3.2), змінюючи положення подвійних зв'язків CC (EC.5.3.3), дисульфідні зв'язки SS ( EC.5.3.4) та інші "оксидоредуктази" (EC.5.3.99).

EC.5.4 Внутрішньомолекулярні трансферази (мутази)

Ці ферменти каталізують зміни положення різних груп всередині однієї і тієї ж молекули. Вони класифікуються за типом групи, що "рухається".

Існують фосфомонази (EC.5.4.1), такі, що переносять аміногрупи (EC.5.4.2), ті, що передають гідроксильні групи (EC.5.4.3), і ті, які передають інші типи груп (EC.5.4. 99).

EC.5.5 Внутрішньомолекулярні ліази

Вони каталізують "ліквідацію" групи, яка є частиною молекули, але яка не ковалентно пов'язана з нею.

ІС.5.6 Ізомерази, що змінюють макромолекулярну конформацію

Вони можуть діяти шляхом зміни конформації поліпептидів (EC.5.6.1) або нуклеїнових кислот (EC.5.6.2).

EC.5.99 Інші ізомерази

Цей підклас об'єднує ферменти, такі як тіоціанатна ізомераза і 2-гідроксимен-2-карбоксилатна ізомераза.

Список літератури

  1. Adams, E. (1972). Амінокислоти рацемаз і епімераз. Ферменти, 6, 479-507.
  2. Boyce, S., & College, T. (2005). Класифікація та номенклатура ферментів. Енциклопедія наук про життя, 1-11.
  3. Cai, C. Z., Han, L. Y., Ji, Z.L., & Chen, Y.Z. (2004). Класифікація сімейства ферментів за допомогою супровідних векторних машин. Білки: структура, функція і біоінформатика, 55, 66-76.
  4. Dugave, C., & Demange, L. (2003). Цис - транс ізомеризація органічних молекул і біомолекул: наслідки та застосування. Chemical Reviews, 103, 2475-2532.
  5. Енциклопедія Британіка. (2018). Отримано 3 березня 2019 року з сайту britannica.com
  6. Freedman, R. B., Hirst, T. R., & Tuite, M.F. (1994). Ізомераза білкового дисульфіду: побудова мостів у складі білків. TIBS, 19, 331-336.
  7. Мурзін А. (1996). Структурна класифікація білків: нові суперсімейства Олексія Г. Мурзина. Структурна класифікація білків: нові суперсімейства, 6, 386-394.
  8. Нельсон, Д. Л., & Кокс, М. М. (2009). Принципи біохімії Ленінгера. Видання Omega (5-е видання).
  9. Комітет з номенклатури Міжнародного союзу біохімії та молекулярної біології (NC-IUBMB). (2019). Отримано з qmul.ac.uk
  10. Thoden, J. B., Frey, P.A., & Holden, H.M. (1996). Молекулярна структура NADH / UDP-глюкози абортивного комплексу UDP-галактози 4-епімерази з Escherichia coli: наслідки для каталітичного механізму. Biochemistry, 35, 5137-5144.