Характеристики, синтез і функції Мальтаса



The malta, відомий також як α-глюкозидаза, кислота мальтаза, глюкоза інвертаза, глюкозидосукраза, лізосомальна α-глюкозидаза або мальтаза-глюкоамілаза, є ферментом, відповідальним за гідроліз мальтози в кишкових епітеліальних клітинах під час заключних стадій перетравлення крохмалю.

Він належить до класу гідролаз, зокрема до підкласу глікозидаз, які здатні розривати α-глюкозидні зв'язки між залишками глюкози (EC 3.2.1.20). Ця категорія об'єднує різноманітні ферменти, специфічність яких спрямована на екзо-гідроліз термінальних глікозидів, зв'язаних зв'язками α-1,4..

Деякі мальтази здатні гідролізувати полісахариди, але зі значно меншою швидкістю. Загалом, після дії мальтази вивільняються залишки α-D-глюкози, однак ферменти одного підкласу можуть гідролізувати β-глюкани, вивільняючи таким чином залишки β-D-глюкози.

Існування солодових ферментів спочатку було продемонстровано в 1880 році, і тепер відомо, що він присутній не тільки у ссавців, але і в мікроорганізмах, таких як дріжджі та бактерії, а також у багатьох вищих рослинах і зернових культурах..

Приклад важливості активності цих ферментів пов'язаний з Saccharomyces cerevisiae, мікроорганізмом, відповідальним за виробництво пива та хліба, який здатний деградувати мальтозу і мальтотріозу завдяки тому, що він володіє ферментами мальтази, продукти яких метаболізуються до продуктів ферментативні характеристики цього організму.

Індекс

  • 1 Характеристики
    • 1.1 У ссавців
    • 1.2 У дріжджах
    • 1.3 У рослин
  • 2 Резюме
    • 2.1 У ссавців
    • 2.2 У дріжджах
    • 2.3 У бактерій
  • 3 Функції
  • 4 Посилання

Особливості

У ссавців

Мальтаза являє собою амфіпатичний білок, пов'язаний з мембраною кишкових клітин кисті. Відомий також ізозим, відомий як кислота мальтаза, розташований в лізосомах і здатний гідролізувати різні типи глікозидних зв'язків у різних субстратах, не тільки мальтозу і α-1,4 зв'язки. Обидва ферменти мають багато структурних характеристик.

Лізосомальний фермент має приблизно 952 амінокислоти і обробляється після трансляції шляхом глікозилювання і видалення пептидів на N- і С-кінцях..

Дослідження, проведені з ферментом з кишечника щурів і свиней, встановлюють, що у цих тварин фермент складається з двох субодиниць, які відрізняються між собою за деякими фізичними властивостями. Ці дві субодиниці виникають з одного і того ж поліпептидного попередника, який розрізають протеолітично.

На відміну від свиней і щурів, фермент у людини не має двох субодиниць, а є одним, з високою молекулярною масою і високо глікозильованим (N- та O-глікозилювання)..

У дріжджах

Дріжджова мальтаза, кодована геном MAL62, важить 68 кДа і є цитоплазматичним білком, який існує як мономер і гідролізує широкий спектр α-глюкозидів.

У дріжджах є п'ять ізоферментів, кодованих в теломерних зонах п'яти різних хромосом. Кожен кодуючий локус гена MAL також містить генний комплекс всіх генів, що беруть участь у метаболізмі мальтози, включаючи пермеазу і регуляторні білки, як би оперон..

У рослинах

Було показано, що фермент, присутній в рослинах, чутливий до температур вище 50 ° С, і що мальтаза відбувається у великих кількостях у пророслих і непророщених злаках.

Крім того, під час деградації крохмалю цей фермент є специфічним для мальтози, оскільки він не діє на інші олігосахариди, але завжди закінчується утворенням глюкози..

Синтез

У ссавців

Кишкову мальтазу людини синтезують як єдину поліпептидну ланцюг. Вуглеводи, багаті залишками маннози, додають ко-трансдукцією за допомогою глікозилювання, що, як здається, захищає послідовність протеолітичної деградації.

Дослідження біогенезу цього ферменту встановлюють, що його збирають у вигляді молекули з високою молекулярною масою в стані, "прив'язаному до мембрани" ендоплазматичного ретикулуму, і що він пізніше обробляється панкреатичними ферментами і "повторно глікозилюється" в Комплекс Гольджі.

У дріжджах

У дріжджах є п'ять ізоферментів, кодованих в теломерних зонах п'яти різних хромосом. Кожен кодуючий локус гена MAL також містить генний комплекс всіх генів, залучених в метаболізм мальтози, включаючи пермеазу і регуляторні білки..

У бактерій

Система метаболізму мальтози у бактерій, таких як E. coli, дуже схожа на систему лактози, особливо в генетичній організації оперона, відповідального за синтез регуляторних білків, транспортерів і ферментативну активність на субстраті (мальтазах). ).

Функції

У більшості організмів, де виявлено наявність ферментів, таких як мальтаза, цей фермент відіграє таку ж роль: деградація дисахаридів, таких як мальтоза, з метою отримання розчинних вуглеводних продуктів, які легко метаболизируются.

У кишечнику ссавців мальтаза відіграє ключову роль у завершальних стадіях деградації крохмалю. Дефіцит цього ферменту зазвичай спостерігається у патологій, таких як глікогеноз II типу, який пов'язаний зі зберіганням глікогену..

У бактеріях і дріжджах реакції, що каталізуються ферментами цього типу, є важливим джерелом енергії у вигляді глюкози, що надходить у гліколітичний шлях, з ферментаційними або неферментними цілями..

У рослин, мальтаза, спільно з амілазами, бере участь у деградації ендосперму в насінні, що "сплять", і які активуються гіберелінами, регулюючими зростання гормонами рослин, як передумову проростання.

Крім того, багато рослини, які виробляють транзиторний крохмаль протягом дня, мають специфічні мальтази, які сприяють деградації проміжних продуктів їх метаболізму на ніч, і було встановлено, що хлоропласти є основними місцями зберігання мальтози в цих організмах..

Список літератури

  1. Auricchio, F., Bruni, C. B., & Sica, V. (1968). Подальше очищення і характеристика кислотної а-глюкозидази. Biochemical Journal, 108, 161-167.
  2. Danielsen, Е. М., Sjostrom, H., & Noren, O. (1983). Біосинтез кишкових микроскладочных білків. Biochemical Journal, 210, 389-393.
  3. Davis, W.A. (1916). III. Розподіл мальтази в рослинах. Функція мальтази в деградації крохмалю та її вплив на амілокластичну активність рослинних матеріалів. Biochemical Journal, 10 (1), 31-48.
  4. ExPASy. Ресурсний портал біоінформатики. (n.d.). Отримано з enzyme.expasy.org
  5. Lu, Y., Gehan, J. P., & Sharkey, T.D. (2005). Тривалість та циркадний вплив на деградацію крохмалю та метаболізм мальтози. Фізіологія рослин, 138, 2280-2291.
  6. Naims, H. Y., Sterchi, E.E., & Lentze, M.J. (1988). Структура, біосинтез і глікозилювання малого кишечника людини. Журнал біологічної хімії, 263 (36), 19709-19717.
  7. Needleman, R. (1991). Контроль синтезу мальтази в дріжджах. Molecular Microbiology, 5 (9), 2079-2084.
  8. Комітет з номенклатури Міжнародного союзу біохімії та молекулярної біології (NC-IUBMB). (2019). Отримано з qmul.ac.uk.
  9. Reuser, A., Kroos, M., Hermans, M., Bijvoet, A., Verbeet, M., Van Diggelen, O., ... Ploeg, V. der. (1995). Глікогеноз II типу (дефіцит кислотної мальтази). М'язи і нерви, 3, 61-69.
  10. Simpson, G., & Naylor, J. (1962). Дослідження спокою в насінні Avena fatua. Canadian Journal of Botany, 40 (13), 1659-1673.
  11. Sorensen, S., Norén, O., Stostrom, H., & Danielsen, M. (1982). Структура і специфічність амфафільної свинячої кишкової мікроворсинки / глюкоамілази. European Journal of Biochemistry, 126, 559-568.