Гідрофобні взаємодії в тому, що вони є, біологічне значення і приклади



The Гідрофобні взаємодії (HI) вони є силами, які підтримують когезию між аполярними сполуками, зануреними в розчин або полярний розчинник. На відміну від інших взаємодій нековалентного характеру, таких як водневі зв'язки, іонні взаємодії або ван-дер-ваальсові сили, гідрофобні взаємодії не залежать від властивостей розчинених речовин, а від розчинників.

Дуже показовим прикладом цих взаємодій може бути фазове поділ, що відбувається при спробі змішування води з маслом. У цьому випадку молекули нафти "взаємодіють" один з одним в результаті впорядкування молекул води навколо них.

Поняття цих взаємодій існує ще до сорокових років. Однак термін "гідрофобна ланка" був придуманий Каузманом в 1959 році, при вивченні найважливіших факторів стабілізації тривимірної структури деяких білків.

ГІ є найважливішими неспецифічними взаємодіями, що відбуваються в біологічних системах. Вони також відіграють важливу роль у широкому спектрі інженерних додатків і хімічної та фармацевтичної промисловості, яку ми знаємо сьогодні.

Індекс

  • 1 Що таке гідрофобні взаємодії??
  • 2 Біологічне значення
  • 3 Приклади гідрофобних взаємодій
    • 3.1 Мембрани
    • 3.2 Білки
    • 3.3 Миючі засоби
  • 4 Посилання

Які гідрофобні взаємодії??

Фізична причина HI ґрунтується на нездатності аполярних речовин формувати водневі зв'язки з молекулами води в розчині.

Вони відомі як "неспецифічні взаємодії", оскільки вони не пов'язані з спорідненістю між молекулами розчинених речовин, а скоріше з тенденцією молекул води підтримувати власні взаємодії через водневі зв'язки..

При контакті з водою аполярні або гідрофобні молекули мають тенденцію до спонтанної агрегації, щоб досягти найбільшої стабільності за рахунок зменшення площі поверхні контакту з водою..

Цей ефект можна сплутати з сильним притяганням, але це є лише наслідком аполярного характеру речовин по відношенню до розчинника.

Роз'яснюючи з термодинамічної точки зору, ці спонтанні асоціації відбуваються в пошуках енергетично сприятливого стану, де є найменша варіація вільної енергії (ΔG)..

Враховуючи, що ΔG = ΔH - TΔS, найбільш енергетично сприятливим станом буде те, де ентропія (ΔS) більша, тобто де є менше молекул води, чия свобода від обертання і поступальності зменшується за рахунок контакту з неполярним розчином.

Коли аполярні молекули пов'язані між собою, змушені молекулами води, виходить більш сприятливе стан, ніж якщо б ці молекули залишалися окремими, кожна з яких була оточена "кліткою" різних молекул води..

Біологічне значення

HI мають велике значення, оскільки вони зустрічаються в різних біохімічних процесах.

Серед цих процесів конформаційні зміни в білках, зв'язування субстратів з ферментами, асоціація субодиниць ферментативних комплексів, агрегація і формування біологічних мембран, стабілізація білків у водних розчинах та ін..

У кількісному відношенні різним авторам було поставлено завдання визначення важливості HI в стабільності структури великих кількостей білків, що дозволяє зробити висновок, що ці взаємодії сприяють більше 50%.

Багато мембранних білків (інтегральних і периферичних) пов'язані з ліпідними двошаровими шарами завдяки HI, коли в їх структурах зазначені білки мають домени з гідрофобним характером. Крім того, стабільність третинної структури багатьох розчинних білків залежить від HI.

Деякі методики вивчення клітинної біології використовують властивість деяких іонних детергентів для формування міцел, які є "напівсферичними" структурами амфіфільних сполук, чиї аполярні області пов'язані один з одним завдяки HI.

Міцели також використовуються у фармацевтичних дослідженнях, які передбачають доставку жиророзчинних лікарських засобів, і їх утворення також має важливе значення для поглинання комплексних вітамінів і ліпідів в організмі людини..

Приклади гідрофобних взаємодій

Мембрани

Прекрасним прикладом HI є утворення клітинних мембран. Такі структури складаються з бішару фосфоліпідів. Її організація дана завдяки HI, що відбувається між аполярними хвостами в "відштовхуванні" до навколишнього водного середовища.

Білки

HI мають великий вплив на згортання глобулярних білків, чия біологічно активна форма отримана після встановлення конкретної просторової конфігурації, що регулюється наявністю в структурі певних амінокислотних залишків..

  • Випадок апоміоглобіну

Апоміоглобін (міоглобін, у якого відсутня гем-група) - це малий альфа-спіральний білок, який служив моделлю для дослідження процесу складання і важливості HI серед аполярних залишків у поліпептидного ланцюга того ж самого.

У дослідженні, проведеному Дайсоном та співробітниками в 2006 році, де використовувалися мутантні послідовності апоміоглобіну, було продемонстровано, що ініціювання подій згортання залежить переважно від HI між амінокислотами з аполярними групами альфа-спіралей.

Таким чином, невеликі зміни, введені в амінокислотну послідовність, означають важливі модифікації в третинній структурі, що призводить до утворення неправильних і неактивних білків.

Миючі засоби

Іншим яскравим прикладом HI є спосіб дії комерційних миючих засобів, які ми використовуємо для побутових цілей щодня.

Миючі засоби - це амфіпатичні молекули (з полярною і аполярною областями). Вони можуть "емульгувати" жири, оскільки вони мають здатність утворювати водневі зв'язки з молекулами води і мають гідрофобні взаємодії з ліпідів, присутніми в жирах..

При контакті з жирами у водному розчині молекули миючого засобу зв'язуються один з одним таким чином, що аполярні хвости стикаються один з одним, укладаючи молекули ліпідів, і піддаючи полярні області, що входять в поверхню міцели, до поверхні міцели. контакт з водою.

Список літератури

  1. Chandler, D. (2005). Інтерфейси і рушійна сила гідрофобної збірки. Nature, 437 (7059), 640-647.
  2. Cui, X., Liu, J., Xie, L., Huang, J., Liu, Q., Israelachvili, J.N., & Zeng, H. (2018). Модуляція гідрофобної взаємодії за допомогою нанорозмірної структури та хімії, що виступає посередником, а не монотонно за допомогою гідрофобності. Angewandte Chemie - International Edition, 57 (37), 11903-11908.
  3. Dyson, J.H., Wright, P.E. & Sheraga, H.A. (2006). Роль гідрофобних взаємодій у ініціації та поширенні згортання білка. PNAS, 103 (35), 13057-13061.
  4. Lodish, H., Berk, A., Kaiser, C.A., Krieger, M., Bretscher, A., Ploegh, H., Amon, A., Scott, M. & Martin, K. (2003). Molecular Cell Biology (5-е изд.). Freeman, W. H. & Company.
  5. Luckey, M. (2008). Структурна біологія мембран: з біохімічними та біофізичними основами. Cambridge University Press. Отримано з сайту www.cambrudge.org/9780521856553
  6. Meyer, E.E., Rosenberg, K.J., & Israelachvili, J. (2006). Останні досягнення в розумінні гідрофобних взаємодій. Праці Національної академії наук, 103 (43), 15739-15746.
  7. Нельсон, Д. Л., & Кокс, М. М. (2009). Принципи біохімії Ленінгера. Видання Omega (5-е видання).
  8. Némethy, G. (1967). Angewandte Chemie. Chem., Int., 6 (3), 195-280.
  9. Otto, S., & Engberts, J. B. F. N. (2003). Гідрофобні взаємодії та хімічна реактивність. Organic and Biomolecular Chemistry, 1 (16), 2809-2820.
  10. Pace, CN, Fu, H., Fryar, KL, Landua, J., Trevino, SR, Shirley, BA, Hendricks, M., Iimura, S., Gajiwala, K., Scholtz, J. & Grimsley, GR ( 2011). Вклад гідрофобних взаємодій у стабільність білка. Журнал молекулярної біології, 408 (3), 514-528.
  11. Silverstein, Т. P. (1998). Реальна причина, чому нафта і вода не змішуються. Journal of Chemical Education, 75 (1), 116-118.